특 허 심 판 원 제 6 부 심 결

심 판 번 호 : 2013원3822
사 건 표 시 : 2011년 특허출원 제24063호 『간 섬유화 억제용 미세조류 나비큘라인세르타 단백 가수분해물 유래의 펩타이드 및 이를 함유하는 건강보조식품』의 거절결정불복
청 구 인 : 부경대학교 산학협력단
              부산 남구 신선로 365 (용당동, 부경대학교)
대리인 변리사 이덕록
원 결 정 : 2013. 4. 26. 거절결정
심 결 일 : 2014. 11. 17.

주 문

원결정을 취소하고 이 사건을 특허청 심사국에 환송한다.

청 구 취 지

원 결정을 취소한다. 특허출원 제10-2011-0024063호는 다시 심사하게 하기 위하여 심사국에 환송한다.

이 유

1. 기초 사실
가. 절차의 경위
① 출원일/국제출원일 : 2011. 3. 17./2011. 4. 29.
② 의견제출통지 : 2012. 8. 29.
③ 명세서 등 보정서 : 2012. 11. 29.
④ 거절결정 : 2013. 4. 26.
⑤ 거절결정불복심판 : 2013. 5. 23.

나. 이 사건 출원발명의 특허청구범위(2012. 11. 29. 자 보정명세서)
청구항 1. 삭제
청구항 2. 분자량 1,171Da를 갖는 하기의 NIPP-1 아미노산 서열 또는 분자량 1,108Da를 갖는 하기의 NIPP-2 아미노산 서열(이하 ‘구성 1’이라 한다)을 특징으로 하는 간 섬유화 억제용(이하 ‘구성 2’라 한다)을 특징으로 하는 간 섬유화 억제용(이하 ‘구성 2’라 한다) 펩타이드:
NIPP-1 : Pro-Gly-Trp-Asn-Gln-Trp-Phe-Leu;
NIPP-2 : Val-Glu-Val-Leu-Pro-Pro-Ala-Glu-Leu.(이하 ‘이 사건 제2항 발명’이라 하고 나머지 청구항도 같은 방식으로 부른다).
청구항 3. 제2항 기재의 펩타이드군 중에서 어느 하나 이상을 유효성분으로 함유하는 것을 특징으로 하는 간 섬유화 억제기능성 건강보조식품 조성물.

다. 비교대상발명
비교대상발명은 강경화 외 2인. Effect of Navicula incerta Enzymatic
Hydrolysates on Ethanol-induced Toxicity in HepG2 cell. 한국생물공학회 학술대회 2010년 춘계학술대회 및 국제심포지움, 2010년 4월, pp 163(심사관은 비교대상발명을 “강경화 외 2인. Effect of Navicula incerta Enzymatic Hydrolysates on Ethanol-induced Toxicity in HepG2 cell. 한국생물공학회 학술대회, 한국생물공학회. 2010년 4월, 4페이지”로 특정하였지만, 앞의 기재와 같이 바로 잡는다)에 게재된 ‘알코올 유도된 간세포에 나비큘라 인세르타 가수분해물 처리시 세포에 미치는 영향’에 관한 것으로, 알코올로 인한 간세포 손상의 완화를 위한 나비큘라 인세르타 가수분해물의 효과, 이를 통한 새로운 목표 및 전략을 제공하는 것을 목적으로 한다.
비교대상발명에는 알코올 독성의 마커로서 GGT(Gammaglutamyl transferase)가 선택되고, 알코올 처리된 간세포에 나비큘라 인세르타 가수분해물을 전처리시 유효하게 세포독성이 감소될 수 있음이 기재되어 있다(4면 우측 상단 참조).

라. 원결정 이유
이 사건 제2항 발명에 기재된 펩티드 서열에 대해서 비교대상발명에 전혀 암시되거나 교시된바 없어 신규하고 이 사건 출원발명이 진보한 것이라 주장하나, 비교대상발명에 나비큘라 인세르타 단백 가수분해물이 간세포를 보호하는데 효과가 있음이 기재되어 있어, 이 출원이 속하는 기술분야에서 통상의 지식을 가진 자(이하 ‘통상의 기술자’라 한다)가 그 활성이 공지된 물질을 단리하여 그 고유서열을 확인해본 정도에 불과한 것이고, 또한 이 사건 출원발명의 간 섬유화 억제활성의 효능은 비교대상발명으로부터 예측할 수 없다고 주장하고 있으나, 비교대상발명에 나비큘라 인세르타 단백 가수분해물이 GGT활성을 억제하여 간세포 보호작용을 나타냄을 감안할 때, 통상의 기술자가 나비큘라 인세르타 단백 가수분해물 또는 그로부터 서열이 확인된 펩티드가 간세포의 다른 보호효과도 나타내는지 여부를 단순히 실험을 통하여 어렵지 않게 확인해 볼 수 있는 것에 불과한 것이다.
따라서 이 사건 출원발명은 통상의 기술자가 비교대상발명으로부터 용이하게 발명할 수 있는 것이므로, 이 사건 출원발명은 비교대상발명에 의해 진보성이 부정된다.

2. 청구인의 주장
이 사건 제2항 발명의 NIPP-1 및 NIPP-2의 아미노산 서열이나 분자량은 비교대상발명에 암시되거나 교시된바 없고, 더욱이 상기 펩타이드가 간성상세포 활성화, 콜라겐 감소, 프로콜라겐 보호에 대한 효과가 있다는 것에 대해서는 통상의 기술자라 하더라도 예측할 수 없으며, 나아가 설령 비교대상발명의 나비큘라 인세르타 유래의 단백가수분해물이 간세포 보호효과가 있다는 사실이 공지되었다 하더라도, 상기 2종의 펩타이드들이 신규하고 더욱이 상기 펩타이드 NIPP-1 및 NIPP-2가 간세포 섬유화 억제활성을 나타낸다는 사실은 당업계에서도 구체적인 실험방법을 실시하여 그 결과를 얻어보지 않고서는 예단하기가 용이한 것이 아니다. 따라서 이 사건 출원발명은 통상의 기술자가 비교대상발명으로부터 이를 도출하는데 곤란성이 있으므로 비교대상발명에 의해 진보성이 부정되지 않는다.

3. 판단
가. 이 사건 제2항 발명의 진보성
(1) 기술분야 및 목적의 대비
이 사건 제2항 발명은 간 섬유증을 억제하는 미세조류 나비큘라 인세르타의 단백가수분해물 유래의 NIPP-1 및 NIPP-2 펩타이드를 제공하는 것을 그 목적으로 한다(식별번호 [0009] 참조).
이와 대비되는 비교대상발명은 알코올로 인한 간세포 손상을 억제하는 미세조류나비큘라 인세르타 단백 가수분해물을 제공하는 것을 목적으로 한다.
기술분야에 대하여 살피면, 이 사건 제2항 발명 및 비교대상발명은 모두 미세조류나비쿨라 인세르타 유래 단백 가수분해물을 제조하는 기술이란 점에서 기술분야가 공통된다.
목적에 대하여 살피면, 비교대상발명은 알콜로 인한 간세포 손상을 억제하는 미세조류 나비큘라 인세르타 단백 가수분해물을 제공하는 목적으로 하고 있는 것에 비해, 이 사건 제2항 발명은 미세조류 나비큘라 인세르타 유래 단백 가수분해물로부터 분리된 간섬유증을 억제하는 미세조류 나비큘라 인세르타의 단백 가수분해물 유래의 NIPP-1 및 NIPP-2 펩타이드를 제공하는 것을 그 목적으로 하고 있어, 이 사건 제2항 발명이 미세조류 나비큘라 인세르타 유래 단백 가수분해물에서 분리된 더욱 구체화된 특정의 아미노산서열로 이루어진 펩타이드인 점에서 비교대상발명과 차이가 있지만, 이 사건 제2항 발명과 비교대상발명은 간세포에 유효한 미세조류 나비큘라 인세르타 유래 단백 가수분해물을 제공하고자 하는 점에서 목적에 차이가 있다고 할 수는 없다.

(2) 구성의 대비
(가) 구성 1
구성 1은 ‘분자량 1,171Da를 갖는 Pro-Gly-Trp-Asn-Gln-Trp-Phe-Leu의 아미노산서열을 갖는 NIPP-1 또는 분자량 1,108Da를 갖는 Val-Glu-Val-Leu-Pro-Pro-Ala-Glu-Leu의 아미노산 서열을 갖는 NIPP-2’로, 이는 비교대상발명의 ‘나비큘라 인세르타 유래 단백 가수분해물’에 대응되는데, 양 대응구성은 나비큘라 인세르타 유래 가수분해물이란 점에서 구성이 동일하고, 다만 구성 1이 구체적인 ‘분자량 1,171Da를 갖는 Pro-Gly-Trp-Asn-Gln-Trp-Phe-Leu의 아미노산 서열 또는 분 자 량 1,108Da를 갖는 Val-Glu-Val-Leu-Pro-Pro-Ala-Glu-Leu의 아미노산 서열로 이루어진 NIPP-2’로 한정하고 있는데 비해 비교대상발명에서는 ‘나비큘라 인세르타를 가수분해하고 그로부터 유래된 단백 가수분해물’로 한정하고 있는 점에서 차이가 있으므로, 이에 대해 살핀다.
이 사 건 출 원 발 명 의 명 세 서 에 는 구 성 1의 ‘분 자 량 1,171Da를 갖 는 Pro-Gly-Trp-Asn-Gln-Trp-Phe-Leu의 아 미 노 산 서 열 을 갖 는 NIPP-1 또는 분 자 량 1 ,1 0 8D a 를 갖 는 Val-Glu-Val-Leu-Pro-Pro-Ala-Glu-Leu의 아미 노 산 서 열 을 갖 는 NIPP-2’와 관련하여 “나비큘라 인세르타의 건조시료 100g을 세포벽분해 효소를 사용하여 1차 가수분해 한 다음 다시 동결건조시켜 건조시료를 확보하였다. 동결건조시킨 시료 10g을 alcalase, α-chymotrypsin, neutrase, papain, pepsin, pronase-E 및 trypsin을 사용하여 가수분해한 다음 각각의 효소가수분해물을 동결시켜 건조시료를 확보하였다. …(중략)… 나비큘라 인세르타 파파인 효소 가수분해물(20mg/mL)을 20mM 소듐 포스페이트 완충액 (pH 7.0)에 용해시키고, 20mM 소듐 포스페이트 완충액(pH 7.0)으로 평형을 맞춘 Hiprep 16/10 DEAE FF 음이온 교환 컬럼(16 X 100mm) 상에 로딩하고, 2mL/분 유속으로 동일한 완충액 중 NaCl의 선형 구배(0 내지 2.0M)로 용출시켰다. 각각의 분획물을 280 nm 흡광도로 관측하고, 각 분획물을 2ml 부피로 모으고, 2개의 비-흡착부 및 2개의 흡착부로 분획하고(도 1의 Fr I, Fr II, Fr III, Fr Iv), 회전 증발기를 이용하여 농축시키고, 항산화 활성을 조사하였다. …(중략)… 1.0mL/분 유속으로 0.1% 트리플루오로아세트산(TFA)을 함유한 아세토니트릴(0내지 30%, 45분)의 선형 구배로 C18UG-120 컬럼 상에서 역상 고성능 액체 크로마토그래피(RP-HPLC)를 이용하여 추가 정제하였다. …(중략)… 상기 분획물을 5개의 명확한 분획물(IV-1, IV-2, IV-3, IV-4 및 IV-5)로 구분하였다. …(중략)… 분획물 IV-2가 가장 높은 활성을 가졌고, …(중략)… 분획물 IV-2를 크로마토그래피하여 6개의 하위분획물로 분리하였다. 분석 결과 분획물 IV-2-5 및 분획물 IV-2-6이 가장 높은 활성을 가졌으므로, 이를 추가 정제를 위해 선택하였고, 각각 NIPP-1 및 NIPP-2로 명명하였다.”라고 기재되어 있다(식별번호 [0024] ~ [0029] 참조).
이와 대비되는 비교대상발명에는 “α-chymotrypsin, Papain 및 Pronase-E를 처리한 나비큘라 인세르타 가수분해물을 알코올 유도된 간세포에 처리할 경우 유효하게 알코올 유도된 세포손상을 완화시킨다.”라고 기재되어 있다(4면 우측 상단 참조).
살펴보면, 이 사건 출원발명은 간세포 섬유화 억제용 NIPP-1 및 NIPP-2 펩타이드를 나비큘라 인세르타 배양물을 다수의 단백질 가수분해효소 중에서 파파인을 선택하여 가수분해물을 획득하고 Hiprep 16/10 DEAE FF 음이온 교환 컬럼 (16 X 100mm)상에 로딩하여 2mL/분 유속으로 동일한 완충액 중 NaCl의 선형 구배(0 내지 2.0M)로 용출시키는 단계, 2개의 비-흡착부 및 2개의 흡착부로 분획하고 농축하는 단계, 가장 활성이 높은 분획물을 역상 고성능 액체 크로마토그래피(RP-HPLC)로 추가 정제하여 5개의 명확한 분획물(IV-1, IV-2, IV-3, IV-4 및 IV-5)으로 구분하는 단계, 세포 생존도, GGT 및 GSH 분석을 통해 항-간독성 및 항산화 분석을 시행하고 가장 활성이 높은 분획물 IV-2을 대상으로 Synchropak RPP-100 분석 컬럼 상에서 RP-HPLC rechromatogram으로 정제하는 단계, 분획물 IV-2를 크로마토그래피하여 6개의 하위분획물로 분리하여 분획물 IV-2를 세포 생존도, GGT 및 GSH 분석하는 단계 및 가장 활성이 높은 분획물IV-2-5 및 분획물 IV-2-6 선택하여 NIPP-1 및 NIPP-2로 명명하고 이의 아미노산 서열을 결정한 단계를 통해 획득된 것임을 알 수 있다.
이에 반해 비교대상발명은 단순히 α-chymotrypsin, Papain 및 Pronase-E를 처리한 나비큘라 인세르타 가수분해물이 알코올 유도된 간세포의 세포손상을 완화시킨다는 것을 기재하고 있을 뿐 이 사건 제2항 발명의 구성 1의 ‘분자량 1,171Da을 갖는 NIPP-1아미노산 서열 또는 분자량 1,108Da을 갖는 NIPP-2 아미노산 서열’에 대해서는 개시 또는 암시되어 있지 않다.
나아가 나비큘라 인세르타 가술분해물 중에서 간세포 섬유화 억제효과를 갖는 ‘분자량 1,171Da을 갖는 NIPP-1 아미노산 서열 또는 분자량 1,108Da을 갖는 NIPP-2 아미노산 서열’을 획득하기 위해 여러 단계의 실험을 거치는 점 등을 고려해 볼 때 통상의 기술자라 하더라도 α-chymotrypsin, Papain 및 Pronase-E를 처리한 나비큘라 인세르타 가수분해물이 알코올 유도된 간세포의 세포손상을 완화시킨다는 비교대상발명의 대응구성만으로 구성 1을 도출하는 데는 과도한 시행착오가 필요한 것이라 할 수 있는바, 구성 1은 비교대상발명의 대응구성에 비해 구성의 곤란성이 있는 것이다.

(나) 구성 2
구성 2는 ‘간 섬유화 억제용’으로, 이는 비교대상발명의 ‘알코올로 인한 간세포 손상을 억제’에 대응된다.
이 사건 출원발명의 명세서에 “만성 간질환은 간 섬유화로 이어지고, 문맥 고혈압, 간부전 및 간세포암종의 생명을 위협하는 합병증으로 인해 전 세계적인 주요 공중보건 문제인 간경화를 종국에 발병시킨다. …(중략)… 간경화의 주된 원인은 만성 알코올 섭취, 간염 바이러스 및 비알코올성 지방간염을 포함한다. 특히 만성 알코올 섭취는간 섬유증식증 및 간경화의 가장 흔한 병인 인자이다.”라고 기재되어 있는바(식별번호[002] 참조), 위 기재로부터 알코올 섭취로 인해 간 섬유화가 촉진되는 것임을 알 수 있으므로 구성 2의 ‘간 섬유화 억제용’은 비교대상발명의 대응구성인 ‘알코올로 인한 간세포 손상을 억제’에 내재된 용도 또는 효과라 할 수 있는 것인바, 구성 2는 비교대상발명의 대응구성과 실질적으로 동일한 것이다.

(다) 정리
정리하면, 이 사건 제2항 발명의 구성 2의 ‘간 섬유화 억제용’은 비교대상발명의 대응구성인 ‘알코올로 인한 간세포 손상을 억제’와 실질적으로 동일한 것이나, 이 사건 제2항 발명의 구성 1의 ‘분자량 1,171 Da를 갖는 Pro-Gly-Trp-Asn-Gln-Trp-Phe-Leu의 아미노산 서열을 갖는 NIPP-1 또는 분자량 1,108 Da를 갖는 Val-Glu-Val-Leu-Pro-Pro-Ala-Glu-Leu의 아미노산 서열을 갖는 NIPP-2’는 비교대상발명의 대응구성에 비해 곤란성이 있는 것으로서 통상의 기술자가 용이하게 도출할 수 없으므로, 이 사건 제2항 발명은 비교대상발명에 비해 구성의 곤란성이 있는 것이라 할 것이다.

(3) 효과의 대비
이 사건 출원발명의 명세서에 “본 발명에 의해 간 섬유증에 대한 NIPP-1 및 NIPP-2의 작용 메카니즘이 밝혀졌으며, 또한 NIPP-1 및 NIPP-2은 간 섬유화를 효과적으로 억제하는 현저한 효과를 갖는 것으로 밝혀졌다.”(식별번호 [0020] 참조)라는 기재로 보아, 이 사건 제2항 발명의 NIPP-1 아미노산 서열 또는 NIPP-2 아미노산을 갖는 펩타이드는 간 섬유화를 억제하는 효과가 있음을 알 수 있다.
이와 대비되는 비교대상발명은 나비큘라 인세르타 가수분해물이 알코올로 인한 간세포 손상을 완화하는 효과가 있다고 기재되어 있어, 이에 대해 살핀다.
비교대상발명에는 나비큘라 인세르타 가수분해물이 알코올로 인한 간세포 손상을 완화하는 효과가 있음이 기재되어 있을 뿐 구체적인 효과의 입증이 되어 있지 않은데 비해, 이 사건 제2항 발명은 나비큘라 인세르타 가수분해물로부터 특정의 아미노산 서열로 이루어진 NIPP-1 또는 NIPP-2 펩타이드를 분리하여 획득하고 TGF-β1 처리에 의해 자극된 LX-2 세포(암세포)에서 TIMP 발현에 대한 NIPP-1 및 NIPP-2 영향, TGF-β1처리에 의해 자극된 LX-2 세포에서 콜라겐 발현에 대한 NIPP-1 및 NIPP-2 영향 및 TGF-β1 의해 자극된 LX-2 세포에서 싸이토카인 발현에 대한 NIPP-1 및 NIPP-2 영향등 다양한 실험을 통해 NIPP-1 또는 NIPP-2 펩타이드가 간 섬유화를 억제하는 효과가 있음이 명확하게 기재되어 있다(식별번호 [0064] 내지 [0077] 참조).
따라서, 비교대상발명의 나비큘라 인세르타 가수분해물을 더욱 구체화하여 나비큘라 인세르타 가수분해물로부터 분리된 특정의 아미노산 서열로 이루어진 NIPP-1 또는 NIPP-2 펩타이드가 간 섬유화를 억제하는 효과가 있는 이 사건 제2항 발명은 비교대상발명에 비해 현저한 효과를 가지는 것이라 할 수 있다.

(4) 대비 결과
이와 같이 이 사건 제2항 발명은 비교대상발명과 그 기술분야 및 목적이 동일하나 통상의 기술자가 비교대상발명으로부터 이 사건 제2항 발명의 구성을 도출하는데 곤란성이 있을 뿐만 아니라, 이 사건 제2항 발명의 효과 역시 현저한 것이라 할 수 있으므로, 이 사건 제2항 발명은 통상의 기술자가 비교대상발명으로부터 용이하게 발명할 수 있는 것이라 할 수 없다.
나. 이 사건 나머지 청구항 발명의 진보성
이 사건 제3항 발명은 제2항의 종속항인바, 이 사건 제2항 발명의 진보성이 비교대상발명에 의해 부정되지 않는 이상 당연히 이 사건 제3항 발명의 진보성도 부정되지않는다.

다. 소결
따라서 이 사건 출원발명은 비교대상발명에 의해 진보성이 부정되지 아니하는 것이므로, 이 사건 출원발명을 거절한 원결정은 심사미진의 흠결이 있다.

4. 결론
그러므로 원결정을 취소하고 이 사건을 다시 심사에 부치기 위하여 특허청 심사국에 환송하기로 하여 주문과 같이 심결한다.